Аминокислоты на пустой желудок

Белки

Белки – высокомолекулярные природные вещества, состоящие из цепочки аминокислот, которые связаны пептидной связью. Важнейшей ролью данных соединений является регуляция химических реакций в организме (ферментативная роль). Помимо этого, они выполняют защитную, гормональную, структурную, питательную, энергетическую функции.

По строению белки подразделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Количество аминокислотных остатков в молекулах различно: миоглобина – 140, инсулина – 51, что объясняет высокую молекулярную массу соединения (Mr), которая варьируется в диапазоне от 10 000 до 3 000 000 дальтон.

17% от общего веса человека составляют белки: 10% приходится на кожу, 20% – на хрящи, кости, 50% – на мышцы. Несмотря на то, что роль протеинов и протеидов на сегодня досконально не изучена, функционирование нервной системы, способность к росту, размножению организма, протекание обменных процессов на клеточном уровне напрямую связано с деятельностью аминокислот.

История открытия

  • История открытия
  • Структура белков
  • Физические и химические свойства
  • Виды белков по возможности синтеза в организме
  • Незаменимые аминокислоты
  • Пищевые источники незаменимых аминокислот
  • Полузаменимые
  • Заменимые
  • Виды белка по происхождению
  • Значение для человека
  • Синтез белков
  • Суточная норма
  • Обмен в человеческом организме
  • Белковая недостаточность
  • Передозировка
  • Часто задаваемые вопросы
  • Вывод

Процесс изучения белков берет свое начало в XVIII веке, когда группа ученых во главе с французским химиком Антуаном Франсуа де Фуркруа исследовали альбумин, фибрин, глютен. В результате данных работ протеины были обобщены и выделены в отдельный класс.

В 1836 году впервые Мулдером предложена новая модель химического строения белка, основанная на теории радикалов. Она оставалась общепризнанной до 1850 годов. Современное название белка – протеин – соединение получило в 1838 году. А к концу XIX века немецкий ученый А. Коссель сделал сенсационное открытие: он пришел к заключению, что основными структурными элементами «строительных компонентов» выступают аминокислоты. Данную теорию в начале XX века экспериментально доказал немецкий химик Эмиль Фишер.

В 1926 году американский ученый Джеймс Самнер в ходе исследований обнаружил, что вырабатываемый в организме фермент уреаза относится к белкам. Это открытие сделало переворот в мире науки и привело к осознанию, насколько важную роль играют протеины для жизни человека. В 1949 году английский биохимик Фред Сенгер экспериментально вывел аминокислотную последовательность гормона инсулина, чем подтвердил правильность мышления, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот.

В 1960 годах впервые на основании дифракции рентгеновских лучей получены пространственные структуры протеинов на атомарном уровне. Изучение данного высокомолекулярного органического соединения продолжается по сей день.

Структура белков

Основные структурные единицы белков – аминокислоты, состоящие из аминогрупп (NH2) и карбоксильных остатков (СООН). В ряде случаев, азотоводородные радикалы связаны с ионами углерода, от числа и расположения которых зависят специфические характеристики пептидных веществ. При этом позиция углерода по отношению к аминогруппе подчеркивается в названии специальной приставкой: альфа-, бета-, гамма.

Для белков структурными единицами выступают альфа-аминокислоты, поскольку только они при удлинении полипептидной цепи придают протеиновым фрагментам дополнительную устойчивость и прочность. Соединения данного вида встречаются в природе в виде двух форм: L и D (кроме глицина). Элементы первого типа входят в состав протеинов живых организмов, вырабатываемых животными и растениями, а вторые – в структуры пептидов, образующихся путём нерибосомного синтеза в грибах и бактериях.

Строительный материал для белков соединяется между собой полипептидной связью, которая образуется путём связывания одной аминокислоты с карбоксилом другой аминокислоты. Короткие структуры принято называть пептидами или олигопептидами (молекулярный вес 3 400 – 10 000 дальтон), а длинные, состоящие более чем из 50 аминокислот, полипептидами. Чаще всего в состав белковых цепей входит 100 – 400 аминокислотных остатков, а иногда и 1000 – 1500. Протеины за счёт внутримолекулярных взаимодействий образуют специфические пространственные структуры. Их называют конформациями белков.

Различают четыре уровня организации протеинов:

  1. Первичная – линейная последовательность аминокислотных остатков, соединённых между собой прочной полипептидной связью.
  2. Вторичная – упорядоченная организация белковых фрагментов в пространстве в спиральную или складчатую конформацию.
  3. Третичная – способ пространственной укладки спиральной полипептидной цепи, путём свёртывания вторичной структуры в клубок.
  4. Четвертичная – сборный белок (олигомер), который образуется при взаимодействии нескольких полипептидных цепей третичной структуры.

По форме строения белки разделяют на 3 группы:

  • фибриллярные;
  • глобулярные;
  • мембранные.

Первый тип протеинов – нитевидные молекулы с поперечными связями, формирующие продолжительные волокна или слоистые структуры. Учитывая, что фибриллярные белки характеризуются высокой механической прочностью, они выполняют в организме защитные и структурные функции. Типичные представители данных протеинов – кератины волос и коллагены тканей.

Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свёрнутых в компактную структуру эллипсоидной формы. К ним относят ферменты, транспортные компоненты крови, белки тканей.

Мембранные соединения – полипептидные структуры, которые встроены в оболочку клеточных органелл. Данные соединения выполняют функцию рецепторов, пропуская через поверхность необходимые молекулы и специфические сигналы.

На сегодняшний день насчитывается огромное разнообразие белков, определяемое числом входящих в них аминокислотных остатков, пространственной структурой и последовательностью их расположения.

Однако для нормальной жизнедеятельности организма требуется всего 20 альфа – аминокислот L – ряда, 8 из которых не синтезируются человеческим организмом.

Физические и химические свойства

Пространственная структура и аминокислотный состав каждого белка определяют его характерные физико-химические свойства.

Белки – твёрдые вещества, при взаимодействии с водой образуют коллоидные растворы. В водных эмульсиях протеины присутствуют в виде заряженных частиц, поскольку в состав входят полярные и ионные группировки (–NH2, –SH, –COOH, –OH). Заряд белковой молекулы зависит от соотношения карбоксильных (–СООН), аминных (NH) остатков и рН среды. Интересно, что в структуре протеинов животного происхождения больше дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой), что определяет их отрицательный потенциал в водных растворах.

Некоторые вещества содержат значительное количество диаминокислот (гистидина, лизина, аргинина), ввиду чего они ведут себя в жидкостях как белки-катионы. В водных растворах соединение устойчиво за счет взаимного отталкивания частиц с одноимёнными зарядами. Однако изменение рН среды влечёт за собой количественную модификацию ионизированных групп в протеине.

В кислой среде распад карбоксильных групп подавляется, что ведёт к снижению отрицательного потенциала белковой частицы. В щелочи, наоборот, замедляется ионизация аминных остатков, вследствие чего положительный заряд протеина уменьшается.

При определённом показателе рН, так называемом изоэлектрической точке, щелочная диссоциация эквивалентна кислотной, вследствие чего белковые частицы агрегируют и выпадают в осадок. У большинства пептидов данная величина находится в слабокислой среде. Однако встречаются структуры с резким преобладанием щелочных свойств. Это означает, что основная масса белков сворачивается в кислой среде, а малая часть – в щелочной.

В изоэлектирческой точке белки неустойчивы в растворах, и как следствие, легко свёртываются при нагревании. При добавлении кислоты или щёлочи к протеину, выпавшему в осадок, происходит перезарядка молекул, после чего соединение вновь растворяется. Однако белки сохраняют характерные свойства только при определённых параметрах рН среды. Если каким-то образом разрушить связи, которые удерживают пространственную структуру протеина, то упорядоченная конформация вещества деформируется, вследствие чего молекула принимает форму случайного хаотичного клубка. Данное явление называют денатурацией.

К изменению свойств белка ведет воздействие химических и физических факторов: высокой температуры, облучения ультрафиолетом, энергичным встряхиванием, соединением с протеиновыми осадителями. В результате денатурации компонент теряет биологическую активность, утраченные свойства не возвращаются.

Протеины дают цветное окрашивание в ходе реакций гидролиза. При соединении пептидного раствора с сульфатом меди и щёлочью появляется сиреневый окрас (биуретовая реакция), при нагревании белков в азотной кислоте – жёлтый оттенок (ксантопротеиновая реакция), при взаимодействии с азотнокислым раствором ртути – малиновый цвет (реакция Милона). Данные исследования используют для обнаружения протеиновых структур различного типа.

Виды белков по возможности синтеза в организме

Значение аминокислот для организма человека нельзя недооценивать. Они выполняют роль нейромедиаторов, нужны для правильной работы головного мозга, снабжают энергией мышцы, контролируют адекватность выполнения своих функций витаминами и минералами.

Главным образом значение соединения заключается в обеспечении нормального развития и функционирования организма. Аминокислоты вырабатывают ферменты, гормоны, гемоглобин, антитела. Синтез белков в живых организмах идет постоянно.

Однако данный процесс приостанавливается, если в клетках отсутствует хоты бы одна незаменимая аминокислота. Нарушение образования протеинов приводит к расстройствам пищеварения, замедлению роста, психо-эмоциональной неустойчивости.

Большая часть аминокислот синтезируется в организме человека в печени. Однако существуют такие соединения, которые должны в обязательном порядке ежедневно поступать с продуктами питания.

Этим обусловлено распределение аминокислот на следующие категории:

  • незаменимые;
  • полузаменимые;
  • заменимые.

Каждая группа веществ обладает специфическими функциями. Рассмотрим их подробно.

Незаменимые аминокислоты

Органические соединения данной группы человек не в состоянии производить самостоятельно, однако они необходимы для поддержания его жизнедеятельности.

Поэтому такие аминокислоты приобрели название «незаменимые» и должны регулярно поступать извне с пищей. Синтез белка без данного строительного материала невозможен. Как следствие – нехватка хотя бы одного соединения приводит к нарушению обмена веществ, уменьшению мышечной массы, веса тела и остановке выработке протеина.

Самые значимые аминокислоты для человеческого организма, в частности для спортсменов и их значение.

  1. Валин. Это структурный компонент белка с разветвленными цепями (ВСАА).Является источником энергии, участвует в обменных реакциях азота, восстанавливает поврежденные ткани, регулирует уровень гликемии. Валин необходим для протекания метаболизма в мускулах, нормальной умственной деятельности. Используется в медицинской практике в сочетании с лейцином, изолейцином для лечения головного мозга, печени, пострадавших в результате лекарственной, алкогольной или наркотической интоксикации организма.
  2. Лейцин и изолейцин. Снижают уровень глюкозы в крови, защищают мышечные ткани, сжигают жир, служат катализаторами для синтеза гормона роста, восстанавливают кожу, кости. Лейцин, как и валин, участвует в процессах энергообеспечения, что особенно важно для поддержания выносливости организма во время изнурительных тренировок. Помимо этого, изолейцин нужен для синтеза гемоглобина.
  3. Треонин. Препятствует жировому перерождению печени, участвует в белковом и жировом обменах, синтезе коллагена, эластана, создании костной ткани (эмали). Аминокислота повышает иммунитет, восприимчивость организма к ОРВИ заболеваниям. Треонин находится в скелетной мускулатуре, центральной нервной системе, сердце, поддерживая их работу.
  4. Метионин. Улучшает пищеварение, участвует в переработке жиров, защищает организм от вредного влияния радиации, уменьшает проявления токсикоза при беременности, используется для лечения ревматоидного артрита. Аминокислота участвует в выработке таурина, цистеина, глутатиона, которые обезвреживают и выводят из организма токсические вещества. Метионин помогает уменьшить уровень гистамина в клетках у людей, страдающих аллергией.
  5. Триптофан. Стимулирует выброс гормона роста, улучшает сон, уменьшает вредное воздействие никотина, стабилизирует настроение, используется для синтеза серотонина. Триптофан в человеческом организме способен превращаться в ниацин.
  6. Лизин. Участвует в продуцировании альбуминов, ферментов, гормонов, антител, восстановлении тканей и формировании коллагена. Данная аминокислота входит в состав всех протеинов и необходима для снижения уровня триглицеридов в сыворотке крови, нормального формирования костей, полноценного усвоения кальция и утолщения структуры волос. Лизин оказывает противовирусное действие, подавляя развитие острых респираторных инфекций и герпеса. Он увеличивает мышечную силу, поддерживает обмен азота, улучшает краткосрочную память, эрекцию, либидо. Благодаря положительным свойствам 2,6-диаминогексановая кислота помогает сохранить здоровым сердце, предотвращает развитие атеросклероза, остеопороза, генитального герпеса. Лизин в комбинации с витамином С, пролином препятствуют образованию липопротеинов, которые вызывают закупорку артерий и ведут к сердечно-сосудистым патологиям.
  7. Фенилаланин. Подавляет аппетит, уменьшает болевые ощущения, улучшает настроение, память. В человеческом организме фенилаланин способен трансформироваться в аминокислоту – тирозин, которая жизненно необходима для синтеза нейромедиаторов (допамина и норэпинефрина). Благодаря способности соединения проникать через гематоэнцефалический барьер, оно часто используется для устранения неврологических заболеваний. Помимо этого аминокислота применяется для борьбы с белыми очагами депигментации на коже (витилиго), шизофренией, болезнью Паркинсона.

Недостаток незаменимых аминокислот в организме человека приводит к:

  • задержке роста;
  • нарушению биосинтеза цистеина, белков, работы почек, щитовидной железы, нервной системы;
  • слабоумию;
  • уменьшению массы тела;
  • фенилкетонурии;
  • снижению иммунитета и уровня гемоглобина в крови;
  • расстройству координации движений.

При занятиях спортом дефицит вышеописанных структурных единиц снижает спортивные результаты, увеличивая риск получения травм.

Пищевые источники незаменимых аминокислот

Таблица составлена на основании данных, взятых с сельскохозяйственной библиотеки США – USA National Nutrient Database.

Полузаменимые

Соединения, принадлежащие данной категории, способны вырабатываться организмом только при условии частичного их поступления с продуктами питания. Каждая разновидность полузаменимых кислот выполняет особые функции, которые нельзя заменить.

  1. Аргинин. Это одна из самых важных аминокислот в организме человека. Она ускоряет заживление поврежденных тканей, снижает уровень холестерина и нужна для поддержания здоровья кожи, мышц, суставов, печени. Аргинин увеличивает образование Т-лимфоцитов, укрепляющих иммунную систему, служит барьером, препятствуя внедрению болезнетворных микроорганизмов. Помимо этого, аминокислота способствует дезинтоксикации печени, снижает кровяное давление, замедляет рост опухолей, противостоит образованию тромбов, повышает потенцию и усиливает кровенаполнение сосудов. Участвует в азотистом обмене, синтезе креатина и показана людям, желающим сбросить вес и набрать мышечную массу. Аргинин содержится в семенной жидкости, соединительной ткани кожного покрова и гемоглобине. Дефицит соединения в организме человека опасен развитием сахарного диабета, бесплодием у мужчин, задержкой полового созревания, гипертонией, иммунодефицитом. Естественные источники аргинина: шоколад, кокос, желатин, мясо, молочные продукты, грецкий орех, пшеница, овес, арахис, соя.
  2. Гистидин. Входит в состав всех тканей человеческого организма, ферментов. Участвует в обмене информацией между центральной нервной системой и периферическими отделами. Гистидин необходимый для нормального пищеварения, поскольку образование желудочного сока возможно только при его участии. Помимо этого, вещество предупреждает возникновение аутоиммунных, аллергических реакций. Недостаток компонента вызывает ослабление слуха, повышает риск развития ревматоидного артрита. Гистидин содержится в зерновых (рисе, пшенице), молочных продуктах, мясе.
  3. Тирозин. Содействует образованию нейромедиаторов, снижает болезненные ощущения предменструального периода, способствует нормальному функционированию всего организма, выступает природным антидепрессантом. Аминокислота снижает зависимость от наркотических, кофеиновых препаратов, помогает контролировать аппетит и служит исходным компонентом для продуцирования дофамина, тироксина, эпинефрина. При синтезе белка тирозин частично заменяет фенилаланин. Помимо этого, он нужен для синтеза гормонов щитовидной железы. Дефицит аминокислоты замедляет обменные процессы, снижает артериальное давление, повышает утомляемость.Тирозин содержится в семенах тыквы, миндале, овсянке, арахисе, рыбе, авокадо, соевых бобах.
  4. Цистин. Находится в бета-кератине – главном структурном белке волос, ногтевых пластин, кожи. Аминокислота всасывается в виде N-ацетил цистеина и используется при лечении кашля курильщика, септического шока, рака, бронхита. Цистин поддерживает третичную структуру пептидов, протеинов, а также выступает мощным антиоксидантом. Он связывает разрушительные свободные радикалы, токсичные металлы, защищает клетки от рентгеновских лучей и воздействия радиации. Аминокислота входит в состав соматостатина, инсулина, иммуноглобулина. Цистин можно получить со следующими продуктами питания: брокколи, лук, мясные изделия, яйца, чеснок, красный перец.

Отличительная особенность полузаменимых аминоксилот – возможность их использования организмом для образования протеинов вместо метионина, фенилаланина.

Заменимые

Органические соединения данного класса организм человека может производить самостоятельно, покрывая минимальные потребности внутренних органов и систем. Заменимые аминокислоты синтезируются из обменных продуктов и усваиваемого азота. Для восполнения суточной нормы, они должны ежедневно поступать в составе белков с пищей.

Рассмотрим какие вещества относятся к данной категории:

  1. Аланин. Используется в качестве источника энергии, выводит токсины из печени, ускоряет превращение глюкозы. Препятствует распаду мышечной ткани за счет цикла аланина, представленного в следующем виде: глюкоза – пируват – аланин – пируват – глюкоза. Благодаря данным реакциям, строительный компонент белка увеличивает запасы энергии, продлевая жизнь клеток. Избыток азота в ходе цикла аланина удаляется из организма с мочой. Помимо этого, вещество стимулирует выработку антител, обеспечивает метаболизм кислот, сахаров и повышает иммунитет. Источники аланина: молочные продукты, авокадо, мясо, птица, яйца, рыба.
  2. Глицин. Участвует в построении мышц, синтезе гормонов, повышает уровень креатина в организме, способствует превращению глюкозы в энергию. Коллаген на 30% состоит из глицина. Клеточный синтез невозможен без участия данного соединения. Фактически при повреждении тканей, без глицина человеческий организм не сможет заживлять раны. Источниками аминокислоты выступают: молоко, бобы, сыр, рыба, мясо.
  3. Глютамин. После превращения органического соединения в глютаминовую кислоту, она проникает через гематоэнцефалический барьер и выступает топливом для работы головного мозга. Аминокислота удаляет токсины из печени, увеличивает уровень ГАМК, поддерживает мышцы в тонусе, улучшает концентрацию внимания и участвует в продуцировании лимфоцитов. Препараты L-глютамина, как правило, применяются в бодибилдинге для предупреждения разрушения мышечной ткани путем транспорта азота в органы, выведения токсичного аммиака и повышения запасов гликогена. Вещество используется для снятия симптомов хронической усталости, улучшения эмоционального фона, лечения ревматоидного артрита, язвенной болезни, алкоголизма, импотенции, склеродермии. Лидерами по содержанию глютамина являются петрушка и шпинат.
  4. Карнитин. Связывает и выводит жирные кислоты из организма. Аминокислота усиливает действия витаминов Е, С, уменьшает избыточный вес, снижает нагрузку на сердце. В теле человека карнитин вырабатывается из глутамина и метионина в печени, почках. Он бывает следующих видов: D и L. Наибольшую ценность для организма представляет L-карнитин, который повышает для жирных кислот проницаемость клеточных мембран. Таким образом, аминокислота увеличивает утилизацию липидов, замедляет синтез молекул триглицеридов в подкожно-жировом депо. После приема карнитина усиливается окисление липидов, запускается процесс потери жировой ткани, что сопровождается высвобождением энергии, запасаемой в виде АТФ. L-карнитин усиливает создание лецитина в печени, снижает уровень холестерина, препятствует появлению атеросклеротических бляшек. Несмотря на то, что данная аминокислота не относится к категории незаменимых соединений, регулярный прием вещества предупреждает развитие патологий сердца и позволяет достичь активного долголетия. Помните, уровень карнитина с возрастом падает, поэтому пожилым людям стоит в первую очередь дополнительно вводить биологически активную добавку в ежедневный рацион. Кроме того, большая часть вещества синтезируется из витаминов С, B6, метионина, железа, лизина. Нехватка какого-либо из данных соединений вызывает дефицит L-карнитина в организме.Природные источники аминокислоты: птица, яичные желтки, тыква, кунжутные семечки, баранина, творог, сметана.
  5. Аспарагин. Нужен для синтеза аммиака, правильной работы нервной системы. Аминокислота содержится в молочных продуктах, спарже, сыворотке, яйцах, рыбе, орехах, картофеле, мясе птицы.
  6. Аспарагиновая кислота. Участвует в синтезе аргинина, лизина, изолейцина образовании универсального топлива для организма – аденозинтрифосфата (АТФ), обеспечивающего энергией внутриклеточные процессы. Аспарагиновая кислота стимулирует продукцию нейромедиаторов, повышает концентрацию никотинамидадениндинуклеотида (NADH), необходимого для поддержания работы нервной системы, головного мозга. Соединение синтезируется самостоятельно, при этом увеличить его концентрацию в клетках можно путем включения в рацион питания следующих продуктов: сахарного тростника, молока, говядины, мяса птицы.
  7. Глютаминовая кислота. Представляет собой самый важный возбуждающий нейромедиатор спинного, головного мозга. Органическое соединение участвует в перемещении калия через гематоэнцефалический барьер в спинномозговую жидкость и играет основную роль в метаболизме триглицеридов. Головной мозг способен использовать глутамат в качестве топлива. Потребность организма в дополнительном поступлении аминокислоты возрастает при эпилепсии, депрессивных состояниях, появлении ранней седины (до 30 лет), нарушениях работы нервной системы.Природные источники глютаминовой кислоты: грецкие орехи, помидоры, грибы, морепродукты, рыба, йогурт, сыр, сухофрукты.
  8. Пролин. Стимулирует синтез коллагена, нужен для формирования хрящевой ткани, ускоряет процессы заживления.Источники пролина: яйца, молоко, мясо.Вегетарианцам рекомендуется принимать аминокислоту с пищевыми добавками.
  9. Серин. Регулирует количество кортизола в мышечной ткани, участвует в синтезе антител, иммуноглобулинов, серотонина, способствует абсорбции креатина, играет роль в метаболизме жиров. Серин поддерживает нормальную работу центральной нервной системы. Главные пищевые источники аминокислоты: цветная капуста, брокколи, орехи, яйца, молоко, соевые бобы, кумыс, говядина, пшеница, арахис, мясо птицы.

Таким образом, аминокислоты задействованы в протекании всех жизненно важных функций в организме человека. Перед приобретением пищевых добавок рекомендуется проконсультироваться со специалистом. Несмотря на то, что прием препаратов аминокислот хоть и считается безопасным, однако может обострить скрытые проблемы со здоровьем.

Виды белка по происхождению

Сегодня различают следующие виды протеина: яичный, сывороточный, растительный, мясной, рыбный.

Рассмотрим описание каждого из них.

  1. Яичный. Считается эталоном среди белков, все остальные протеины оцениваются относительно него, поскольку он имеет наивысшую усвояемость. В состав желтка входят овомукоид, овомуцин, лизоцин, альбумин, овоглобулин, коальбумин, авидин, а белковой составляющей является альбумин. Куриные яйца в сыром виде не рекомендуется принимать людям с нарушениями пищеварительного тракта. Это связано с тем, что в них содержится ингибитор фермента трипсина, замедляющий переваривание пищи, и белок авидин, присоединяющий жизненно важный витамин Н. Образуемое в итоге соединение не усваивается организмом и выводится наружу. Поэтому диетологи настаивают на употреблении яичного белка исключительно после термической обработки, которая высвобождает нутриент из биотин-авидинового комплекса и разрушает ингибитор трипсина. Достоинства данной разновидности протеина: имеет среднюю скорость абсорбции (9 грамм в час), высокие показатели аминокислотного состава, способствует снижению массы тела. К недостаткам белка куриных яиц относятся их высокая стоимость и аллергенность.
  2. Молочной сыворотки. Белки данной категории обладают наивысшей скоростью расщепления (10-12 грамм в час) среди цельных протеинов. После приема продуктов на основе молочной сыворотки, в течение первого часа уровень петидов и аминокислот в крови резко увеличивается. При этом, кислотообразующая функция желудка не меняется, что исключает вероятность образования газов и нарушения процесса пищеварения. Состав мышечной ткани человека по содержанию незаменимых аминокислот (валина, лейцина и изолейцина) наиболее близок к составу сывороточных белков. Данная разновидность протеина снижает уровень холестерина, повышает количество глутатиона, имеет низкую стоимость относительно других видов аминокислот. Главный недостаток сывороточного белка – быстрая всасываемость соединения, что делает целесообразным его прием до или сразу после тренировки. Основным источником протеина выступает сладкая молочная сыворотка, получаемая в процессе производства сычужных сыров. Различают концентрат, изолят, гидролизат сывороточного протеина, казеин. Первая из полученных форм не отличается высокой чистотой и содержит жиры, лактозу, которая стимулирует газообразование. Уровень протеина в ней составляет 35-70%. По данной причине концентрат сывороточного белка – самая дешевая форма строительного материала в кругах спортивного питания. Изолят – продукт с более высоким уровнем очистки, он содержит 95% протеиновых фракций. Однако недобросовестные производители иногда хитрят, предоставляя в качестве сывороточного белка смесь изолята, концентрата, гидролизата. Поэтому следует тщательно проверять состав добавки, в которой единственным компонентом должен выступать изолят. Гидролизат – самый дорогой вид сывороточного протеина, который готов к немедленному усвоению и быстро проникает в мышечную ткань. Казеин при попадании в желудок превращается в сгусток, который долго расщепляется (4-6 грамм в час). Благодаря данному свойству белок входит в состав смесей для детского питания, поскольку поступает в организм стабильно и равномерно, в то время как интенсивный поток аминокислот ведет к отклонениям в развитии малыша.
  3. Растительный. Несмотря на то, что протеины в таких продуктах неполноценны, в сочетании друг с другом они формируют полноценный белок (наилучшая комбинация – бобовые + зерновые). Основными поставщиками строительного материала растительного происхождения являются соевые продукты, которые борются с остеопорозом, насыщают организм витаминами Е, В, фосфором, железом, калием, цинком. При употреблении соевый белок снижает уровень холестерина, решает проблемы, связанные с увеличением простаты, уменьшает риск развития злокачественных новообразований в груди. Он показан людям, страдающим непереносимостью молочных продуктов. Для производства добавок применяются соевый изолят (содержит 90% протеина), соевый концентрат (70%), соевую муку (50%). Скорость всасывания белка – 4 грамма в час. К недостаткам аминокислоты относятся: эстрогенная активность (за счет этого соединение не следует принимать мужчинам в больших дозах, поскольку может возникнуть нарушение репродуктивной функции), наличие трипсина, замедляющего пищеварение. Растения, содержащие фитоэстрогены (нестероидные соединения сходные по структуре с женскими половыми гормонами): лен, солодка, хмель, красный клевер, люцерна, красный виноград. Растительный белок также находится в овощах и фруктах (капусте, гранатах, яблоках, моркови), злаковых и бобовых (рисе, люцерне, чечевице, семенах льна, овсе, пшенице, сое, ячмене), напитках (пиве, бурбоне).Часто в спортивном питании используется гороховый протеин. Это высокоочищенный изолят, содержащий наибольшее количество аминокислоты аргинина (8,7% на грамм белка) относительно сывороточного компонента, сои, казеина и яичного материала. Помимо этого, гороховый протеин богат на глутамин, лизин. Количество ВСАА в нем достигает 18%. Интересно, что рисовый протеин усиливает преимущества гипоаллергенного горохового белка, используется в питании сыроедов, атлетов, вегетарианцев.
  4. Мясной. Количество протеина в нем достигает 85%, из которых 35% составляют незаменимые аминокислоты. Мясной белок характеризуется нулевым содержанием жира, имеет высокий уровень всасывания.
  5. Рыбный. Данный комплекс рекомендуется к употреблению обычному человеку. Но использовать белок для покрытия суточной потребности спортсменам крайне нежелательно, поскольку изолят рыбного протеина в 3 раза дольше расщепляется до аминокислот, чем казеин.

Таким образом, для снижения веса, набора мышечной массы, при работе на рельеф рекомендуется применять комплексные протеины. Они обеспечивают пиковую концентрацию аминокислот сразу после употребления.

Тучным спортсменам, склонным к образованию жира, стоит отдать предпочтение 50-80% медленному белку относительно быстрого. Их основной спектр действия направлен на продолжительное питание мускулатуры.

Всасывание казеина происходит медленнее сывороточного протеина. Благодаря этому концентрация аминокислот в крови повышается постепенно и удерживается в течение 7 часов на высоком уровне. В отличие от казеина, сывороточный белок намного быстрее всасывается в организме, что создает сильнейший выброс соединения на протяжении короткого периода времени (получаса). Поэтому его рекомендуется принимать для предотвращения катаболизма мышечных протеинов непосредственно до и сразу после тренировки.

Промежуточную позицию занимает яичный белок. Для насыщения крови сразу после физической нагрузки и поддержания высокой концентрации протеина после силовых упражнений его прием следует сочетать с сывороточным изолятом, аминокислотой скора. Данная смесь из трех белков нивелирует недостатки каждого компонента, совмещает все положительные качества. Наиболее совместим с сывороточным соевым протеином.

Значение для человека

Роль, которую протеины играют в живых организмах настолько велика, что рассмотреть каждую функцию практически невозможно, однако мы кратко осветим важнейшие из них.

  1. Защитная (физическая, химическая, иммунная). Белки ограждают организм от пагубного влияния вирусов, токсинов, бактерий, запуская механизм синтеза антител. При взаимодействии защитных белков с чужеродными веществами происходит нейтрализация биологического действия патогенов. Помимо этого, протеины участвуют в процессе свертывания фибриногена в плазме крови, что способствует образованию сгустка и закупорке раны. Благодаря этому в случае повреждения телесных покров белок защищает организм от кровопотерь.
  2. Каталитическая. Все ферменты, так называемые биологические катализаторы, являются протеинами.
  3. Транспортная. Главным переносчиком кислорода является гемоглобин, белок крови. Помимо этого, другие виды аминокислот в процессе реакций образуют соединения с витаминами, гормонами, жирами, обеспечивая их доставку к клеткам, внутренним органам, тканям.
  4. Питательная. Так называемые резервные протеины (казеин, альбумин) – это источники питания для формирования и роста плода в утробе матери.
  5. Гормональная. Большинство гормонов в организме человека (адреналин, норадреналин, тироксин, глюкагон, инсулин, кортикотропин, соматотропин) являются белками.
  6. Строительная. Кератин – основной структурный компонент волос, коллаген – соединительной ткани, эластин – стенок сосудов. Белки цитоскелета придают форму органоидам, клеткам. Большинство структурных протеинов – филаментозные.
  7. Двигательная. Актин и миозин (белки мускул) участвуют в расслаблении и сокращении мышечных тканей. Протеины регулируют трансляцию, сплайсинг, интенсивность транскрипции генов, а также процесс передвижения клетки по циклу. Моторные белки отвечают за движение организма, перемещение клеток на молекулярном уровне (ресничек, жгутиков, лейкоцитов), внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).
  8. Сигнальная. Данную функцию выполняют цитокины, факторы роста, белки-гормоны. Они передают сигналы между органами, организмами, клетками, тканям.
  9. Рецепторная. Одна часть белкового рецептора принимает раздражающий сигнал, другая – реагирует и способствует конформационным изменениям. Так, соединения катализируют химическую реакцию, связывают внутриклеточные молекулы-посредники, служат ионными каналами.

Помимо вышеперечисленных функций, белки регулируют уровень pH внутренней среды, выступают резервным источником энергии, обеспечивают развитие, размножение организма, формируют способность к мышлению.

В комплексе с триглицеридами протеины участвуют в закладке клеточных мембран, с углеводами – в продуцировании секретов.

Синтез белков

Синтез белков – сложный процесс, протекающий в рибонуклеопротеиновых частицах клетки (рибосомах). Протеины трансформируются из аминокислот и макромолекул под контролем информации, зашифрованной в генах (в ядре клетки).

Каждый белок состоит из ферментных остатков, которые определяются нуклеотидной последовательностью генома, кодирующего данную часть клетки. Поскольку ДНК сосредоточено в ядре клетки, а синтез протеинов идёт в цитоплазме, информацию с кода биологической памяти на рибосомы передаёт специальный посредник, называемый и-РНК.

Биосинтез белка происходит в шесть этапов.

  1. Передача информации с ДНК на и-РНК (транскрипция). В клетках прокариот переписывание генома начинается с опознания ферментом РНК-полимераза специфической последовательности нуклеотидов ДНК.
  2. Активация аминокислот. Каждый «предшественник» белка, используя энергию АТФ, связывается ковалентными связями с молекулой транспортной РНК (т-РНК). При этом т-РНК состоит из последовательно соединённых нуклеотидов – антикодонов, которые определяют индивидуальный генетический код (триплет-кодон) активируемой аминокислоты.
  3. Связывание белков с рибосомами (инициация). Молекула и-РНК, содержащая информацию о конкретном протеине, соединяется с малой частицей рибосомы и инициирующей аминокислотой, прикрепленной к соответствующей т-РНК. При этом транспортные макромолекулы взаимно соответствуют и-РНК триплету, который сигнализирует о начале протеиновой цепи.
  4. Удлинение полипептидной цепи (элонгация). Наращивание белковых фрагментов происходит путём последовательного прибавления аминокислот к цепи, транспортируемых к рибосоме при помощи транспортных РНК. На данном этапе формируется окончательная структура протеина.
  5. Остановка синтеза полипептидной цепи (терминация). О завершении построения белка сигнализирует специальный триплет и-РНК, после чего полипептид высвобождается из рибосомы.
  6. Сворачивание и процессинг белка. Для принятия характерной структуры полипептид, самопроизвольно свёртывается, образуя свойственную ему пространственную конфигурацию. После синтеза на рибосоме, белок подвергается химической модификации (процессингу) со стороны ферментов, в частности, фосфорилированию, гидроксилированию, гликозилированию, тирозинированию.

Новообразованные протеины содержат на конце полипептидные фрагменты, которые выполняют функцию сигналов, направляющих вещества к области воздействия.

Трансформацией белков управляют гены-операторы, которые в совокупности со структурными генами образуют ферментативную группу, называемую оперон. Эту систему контролируют гены-регуляторы при помощи специальной субстанции, которую они, при потребности, синтезируют. Взаимодействие этого вещества с оператором приводит к блокировке контролирующего гена, и как следствие, прекращению работы оперона. Сигналом к возобновлению работы системы служит реагирование субстанции с частицами-индукторами.

Суточная норма

Как видно, потребность организма в белках зависит от возраста, пола, физического состояния, нагрузки. Недостаточность протеина в продуктах приводит к нарушению деятельности внутренних органов.

Обмен в человеческом организме

Белковый метаболизм – совокупность процессов, отражающих деятельность протеинов внутри организма: переваривание, расщепление, усвоение в пищеварительном тракте, а также участие в синтезе новых веществ, требуемых для жизнеобеспечения. Учитывая, что протеиновый обмен регулирует, интегрирует и координирует большинство химических реакций, важно понимать основные этапы трансформаций белка.

В метаболизме пептидов ключевую роль играет печень. Если фильтрующий орган прекращает участие в данном процессе, то через 7 дней наступает летальный исход.

Последовательность протекания обменных процессов.

  1. Дезаминирование аминокислот. Данный процесс необходим для преобразования излишка белковых структур в жиры и углеводы. В ходе ферментативных реакций, аминокислоты модифицируются в соответствующие кетокислоты, образуя побочный продукт распада – аммиак. Дезанимирование 90% белковых структур происходит в печени, а в некоторых случаях в почках. Исключение составляют аминокислоты с разветвлённым радикалом (валин, лейцин, изолейцин), подвергающиеся метаболизму в мышцах скелета.
  2. Образование мочевины. Аммиак, который выделился при дезаминировании аминокислот, токсичен для человеческого организма. Обезвреживание ядовитого вещества происходит в печени под воздействием ферментов, превращающих его в мочевую кислоту. После этого мочевина поступает в почки, откуда выводится вместе с мочой. Остаток молекулы, не содержащий азота, модифицируется в глюкозу, которая при распаде освобождает энергию.
  3. Взаимопревращения между заменимыми видами аминокислот. В результате биохимических реакций в печени (восстановительного аминирования, трансаминирования кетокислот, аминокислотных преобразований) происходит образование заменимых и условно-незаменимых белковых структур, которые компенсируют их нехватку в пищевом рационе.
  4. Синтез белков плазмы. Практически все белки крови, за исключением глобулинов, образуются в печени. Наиболее важные из них и преобладающие в количественном отношении – альбумины и факторы свёртывания крови.
    Процесс переваривания белков в пищеварительном тракте происходит путём последовательного воздействия на них протеолитических ферментов для придания продуктам распада способности всасываться в кровь через кишечную стенку.

Расщепление протеинов начинается в желудке под влиянием желудочного сока (рН 1,5-2), который содержит фермент пепсин, ускоряющий гидролиз пептидных связей между аминокислотами. После этого переваривание продолжается в двенадцатиперстной и тощей кишке, куда поступают панкреатический и кишечный сок (рН 7,2-8,2), содержащий неактивные предшественники энзимов (трипсиноген, прокарбоксипептидазу, химотрипсиноген, проэластазу). Слизистой оболочкой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует данные протеазы. Протеолитические вещества содержатся и в клетках слизистой выстилки кишечника, ввиду чего гидролиз малых пептидов происходит после окончательного всасывания.

В результате таких реакций, 95-97 % белков расщепляются до свободных аминокислот, которые абсорбируются в тонком кишечнике. При нехватке или низкой активности протеаз, неусвоенный белок поступает в толстый кишечник, где подвергается процессам гниения.

Белковая недостаточность

Белки – класс высокомолекулярных азотсодержащих соединений, функциональная и структурная составляющая жизнедеятельности человека. Учитывая, что протеины отвечают за построение клеток, тканей, органов, синтез гемоглобина, ферментов, пептидных гормонов, нормальное протекание обменных реакций, их недостаток в пищевом рационе приводит к нарушению функционирования всех систем организма.

Симптомы белковой недостаточности:

  • гипотония и дистрофия мышц;
  • снижение трудоспособности;
  • уменьшение толщины кожной складки, особенно над трёхглавой мышцей плеча;
  • резкое похудение;
  • психическая и физическая утомляемость;
  • отёки (скрытые, а затем явные);
  • зябкость;
  • уменьшение тургора кожи, вследствие чего она становится сухой, дряблой, вялой, морщинистой;
  • ухудшение функционального состояния волос (выпадение, истончение, сухость);
  • снижение аппетита;
  • плохое заживление ран;
  • постоянное ощущение голода или жажды;
  • нарушение когнитивных функций (памяти, внимания);
  • отсутствие прибавки в весе (у детей).

Помните, признаки легкой формы белковой недостаточности продолжительное время могут отсутствовать или быть скрытыми.

Однако любая фаза протеинового дефицита сопровождается ослаблением клеточного иммунитета и повышением восприимчивости к инфекциям.

Вследствие этого пациенты чаще болеют респираторными заболеваниями, пневмониями, гастроэнтеритами, патологиями мочеполовых органов. При продолжительной нехватке азотистых соединений развивается тяжёлая форма белково-энергетической недостаточности, сопровождающаяся снижением объёма миокарда, атрофией подкожной клетчатки, западением межреберий.

Последствия тяжёлой формы дефицита белка:

  • замедление пульса;
  • ухудшение усвоения белка и других веществ вследствие неадекватного синтеза ферментов;
  • уменьшение объёма сердца;
  • анемия;
  • нарушение имплантации яйцеклетки;
  • задержка роста (у новорожденных);
  • функциональные расстройства желёз внутренней секреции;
  • гормональный сбой;
  • иммунодефицитные состояния;
  • обострение воспалительных процессов из-за нарушения синтеза защитных факторов (интерферона и лизоцима);
  • снижение интенсивности дыхания.

Нехватка протеина в пищевом рационе особенно неблагоприятно влияет на детский организм: замедляется рост, нарушается образование костной ткани, задерживается умственное развитие.

Различают две формы белковой нехватки у детей:

  1. Маразм (сухая протеиновая недостаточность). Данное заболевание характеризуется выраженной атрофией мышц и подкожной клетчатки (ввиду утилизации белка), задержкой роста, снижением массы тела. При этом отёчность, явная или скрытая, в 95% случаев отсутствует.
  2. Квашиоркор (изолированная белковая недостаточность). На начальной стадии у ребёнка наблюдается апатия, раздражительность, вялость. Затем отмечаются задержка роста, гипотония мышц, жировая дистрофия печени, уменьшение тургора тканей. Наряду с этим появляются отёки, маскирующие снижение массы тела, гиперпигментация кожного покрова, шелушение отдельных участков тела, истончение волос. Часто при квашиоркоре возникают рвота, диарея, анорексия, а в тяжёлых случаях – кома или сопор, которые нередко заканчиваются летальным исходом.

Наряду с этим, у детей и взрослых, могут развиваться смешанные формы протеинового дефицита.

Причины развития белковой нехватки

Возможными причинами развития белковой нехватки являются:

  • качественный или количественный дисбаланс питания (диеты, голодание, обеднённое протеинами меню, скудный пищевой рацион);
  • врождённые нарушения метаболизма аминокислот;
  • повышенные потери протеина с мочой;
  • продолжительная нехватка микроэлементов;
  • нарушение синтеза белка, вследствие хронических патологий печени;
  • алкоголизм, наркомания;
  • тяжёлые формы ожогов, кровотечений, инфекционных заболеваний;
  • нарушения усвоения протеина в кишечнике.

Белково-энергетическая недостаточность бывает двух типов: первичная и вторичная. Первое расстройство обусловлено неадекватным поступлением полезных веществ в организм, а второе – следствием функциональных расстройств или приёма лекарственных препаратов, ингибирующих синтез ферментов.

При лёгкой и умеренной стадии белковой нехватки (первичной) важно устранить возможные причины развития патологии. Для этого увеличивают суточное потребление протеинов (соразмерно оптимальной массе тела), назначают приём поливитаминных комплексов. При отсутствии зубов или снижении аппетита дополнительно используют жидкие питательные смеси для зондового или самостоятельного питания. Если нехватка белка осложнена поносом, то больным предпочтительно давать йогуртовые составы. Ни в коем случае не рекомендуется употреблять молочные продукты ввиду неспособности организма перерабатывать лактозу.

Тяжёлые формы вторичной недостаточности требуют лечения в стационарных условиях, поскольку для идентификации расстройства необходимо проведение лабораторного исследования. Для уточнения причины патологии измеряют уровень растворимого рецептора интерлейкина-2 в крови или С-реактивного белка. Также берутся анализы на содержание альбумина плазмы, кожные антигены, общее число лимфоцитов и CD4+ Т-лимфоцитов, которые помогут подтвердить анамнез и определить степень функциональной дисфункции.

Главные приоритеты лечения – соблюдение контролируемой диеты, коррекция водно-электролитного баланса, устранение инфекционных патологий, насыщение организма нутриентами. Учитывая, что вторичная нехватка белка может препятствовать излечению от заболевания, которое спровоцировало ее развитие, в ряде случаев назначают парентеральное или зондовое питание концентрированными смесями. При этом витаминотерапию применяют в дозировках вдвое превышающих суточную потребность здорового человека.

Если у пациента наблюдается анорексия или причина дисфункции не выявлена, дополнительно используют препараты, повышающие аппетит. Для увеличения мышечной массы тела допустимо применение анаболических стероидов (под контролем врача). Восстановление баланса белка у взрослых наступает медленно, на протяжении 6-9 месяцев. У детей период полного выздоровления занимает 3-4 месяца.

Помните, для профилактики белковой недостаточности важно ежедневно включать в пищевой рацион протеиновые продукты растительного, животного происхождения.

Передозировка

Поступление пищи, богатой протеином в избыточном количестве оказывает негативное влияние на здоровье человека. Передозировка белка в рационе питания не менее опасна, чем недостаток.

Характерные симптомы излишка протеинов в организме:

  • обострение проблем с почками, печенью;
  • ухудшение аппетита, дыхания;
  • повышенная нервная возбудимость;
  • обильные менструальные выделения (у женщин);
  • сложность избавления от избыточного веса;
  • проблемы с сердечно-сосудистой системой;
  • усиление процессов гниения в кишечнике.

Определить нарушение протеинового обмена можно при помощи азотистого равновесия. Если количество получаемого и выводимого азота равны, считается что человек имеет положительный баланс. Отрицательное равновесие свидетельствует о недостаточном поступлении или плохом усвоении белка, что приводит к сжиганию собственного протеина. Данное явление лежит в основе развития истощения.

Незначительное превышение белка в рационе, требуемое для поддержания нормального азотистого баланса, не представляет вреда для здоровья человека. В данном случае избыток аминокислот используется в качестве источника энергии. Однако при отсутствии физических нагрузок для большинства людей потребление белка в количестве, превышающем 1,7 грамм на 1 килограмм веса, способствует превращению излишка протеина в азотистые соединения (мочевину), глюкозу, которые должны выводить почки. Избыточное количество строительного компонента приводит к формированию кислой реакции организма, увеличению потери кальция. Помимо этого, в состав животного белка часто входят пурины, которые могут откладываться в суставах, что является предвестием развития подагры.

Передозировка белка в организме человека – крайне редкое явление. Сегодня в обычном рационе полноценных протеинов (аминокислот) катастрофически не хватает.

Часто задаваемые вопросы

Какие плюсы и минусы протеинов животного и растительного происхождения?

Главное достоинство животных источников белка заключается в том, что они содержат все необходимые для организма незаменимые аминокислоты, преимущественно в концентрированном виде. Минусы такого протеина – поступление избыточного количества строительного компонента, что в 2-3 раза превышает суточную норму. Помимо этого, изделия животного происхождения часто содержат вредные компоненты (гормоны, антибиотики, жиры, холестерин), которые вызывают отравление организма продуктами распада, вымывают «кальций» из костей, создают лишнюю нагрузку на печень.

Растительные белки хорошо усваиваются организмом. Они не содержат вредные компоненты, которые идут вместе с животными протеинами. Однако растительные белки не избавлены от недостатков. Большинство продуктов (кроме сои) сочетаются с жирами (в семенах), содержат неполный набор незаменимых аминокислот.

Какой белок лучше всего усваивается в человеческом организме?

  1. Яичный, степень всасывания достигает 95 – 100%.
  2. Молочный, сырный – 85 – 95%.
  3. Мясной, рыбный – 80 – 92%.
  4. Соевый – 60 – 80%.
  5. Зерновой – 50 – 80%.
  6. Бобовый – 40 – 60%.

Данная разбежность объясняется тем, что органы ЖКТ не вырабатывают ферменты, необходимые для расщепления всех видов белка.

Какие существуют рекомендации к употреблению протеинов?

  1. Покрывать суточную потребность организма.
  2. Следить за тем, чтобы с продуктами питания поступали разные комбинации белка.
  3. Не злоупотреблять приемом избыточного количества протеина в течение длительного периода.
  4. Не есть богатую белками пищу на ночь.
  5. Сочетать протеины растительного и животного происхождения. Это улучшит их усвоение.
  6. Для спортсменов перед тренировкой для преодоления высоких нагрузок рекомендуется выпить насыщенный белком протеиновый коктейль. После занятий восполнить запасы питательных веществ поможет гейнер. Спортивная добавка поднимает уровень углеводов, аминокислот в организме, стимулируя быстрое восстановление мышечной ткани.
  7. Животные белки должны составлять 50% дневного рациона.
  8. Для выведения продуктов белкового обмена требуется гораздо больше воды, чем для расщепления и переработки других компонентов пищи. Во избежание обезвоживания организма в день нужно пить 1,5-2 литра негазированной жидкости. Для поддержания водно-солевого баланса спортсменам рекомендуется употреблять 3 литра воды.

Сколько протеина может усвоиться за раз?

Среди сторонников частого питания бытует мнение, что за один прием пищи может усвоиться не больше 30 грамм белка. Считается, что больший объем нагружает пищеварительный тракт и он не способен справиться с перевариванием продукта. Однако это не более, чем миф.

Человеческий организм за один присест способен одолеть более 200 грамм протеина. Часть белка пойдет на участие в анаболических процессах или СМП и будет запасена в качестве гликогена. Главное помнить, чем больше протеина поступит в организм, тем дольше он будет его переваривать, но усвоится весь.

Чрезмерное количество белков приводит к увеличению отложения жира в печени, повышенной возбудимости желез внутренней секреции и центральной нервной системы, усиливает процессы гниения, негативно сказывается на работе почек.

Вывод

Белки – это составная часть всех клеток, тканей, органов в организме человека. Протеины отвечают за регуляторные, двигательные, транспортные, энергетические и обменные функции. Соединения участвуют в процессах всасывания минеральных веществ, витаминов, жиров, углеводов, повышают иммунитет и служат строительным материалом для мышечных волокон.

Ежедневное поступление белка в достаточном количестве (см. Таблица № 2 «Потребность человека в протеинах») – залог сохранения здоровья и хорошего самочувствия в течение дня.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Специальность: терапевт, невролог .

Общий стаж: 5 лет .

Место работы: БУЗ ОО «Корсаковская ЦРБ» .

Образование: Орловский государственный университет имени И.С. Тургенева .

2011 – диплом по специальности “Лечебное дело”, Орловский государственный университет

2014 – сертификат по специальности “Терапия”, Орловский государственный университет

2016 – диплом по специальности “Неврология”, Орловский государственный университет имени И.С. Тургенева

Заместитель главврача по оргметодработе в БУЗ ОО «Корсаковская ЦРБ»

Источник статьи: http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/belki/

Медицинская учебная литература

Учебная медицинская литература, онлайн-библиотека для учащихся в ВУЗах и для медицинских работников

Нарушения белкового обмена

Обеспечение организма белками из нескольких источников определяет разнообразную этиологию нарушений белкового обмена. Последние могут носить первичный или вторичный характер.

Одной из наиболее частых причин общих нарушений белкового обмена является количественная или качественная белковая недостаточность первичного (экзогенного) происхождения. Дефекты, связанные с этим, обусловлены ограничением поступления экзогенных белков при полном или частичном голодании, низкой биологической ценностью пищевых белков, дефицитом незаменимых аминокислот (валина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, треонина, триптофана, фенилаланина, гистидина, аргинина).

При некоторых заболеваниях нарушения белкового обмена могут развиваться в результате расстройства переваривания и всасывания белковых продуктов (при гастроэнтеритах, язвенном колите), повышенного распада белка в тканях (при стрессе, инфекционных болезнях), усиленной потери эндогенных белков (при кровопотерях, нефрозе, травмах), нарушения синтеза белка (при гепатитах). Следствием указанных нарушений часто является вторичная (эндогенная) белковая недостаточность с характерным отрицательным азотистым балансом.

При длительной белковой недостаточности резко нарушается биосинтез белков в различных органах, что ведет к патологическим изменениям обмена веществ в целом.

Белковая недостаточность может развиться и при достаточном поступлении белков с пищей, но при нарушении белкового обмена.

Она может быть обусловлена:

  • нарушением расщепления и всасывания белков в ЖКТ;
  • замедлением поступления аминокислот в органы и ткани;
  • нарушением биосинтеза белка; нарушением промежуточного обмена аминокислот;
  • изменением скорости распада белка;
  • патологией образования конечных продуктов белкового обмена.

Нарушения расщепления и всасывания белков.

В пищеварительном тракте белки расщепляются под влиянием протеолитических ферментов. При этом, с одной стороны, белковые вещества и другие азотистые соединения, входящие в состав пищи, теряют свои специфические особенности, с другой стороны, из белков образуются аминокислоты, из нуклеиновых кислот — нуклеотиды и т.д. Образовавшиеся при переваривании пищи или находившиеся в ней азотсодержащие вещества с небольшой молекулярной массой подвергаются всасыванию.

Различают первичные (при различных формах патологии желудка и кишечника — хронических гастритах, язвенной болезни, раке) и вторичные (функциональные) расстройства секреторной и всасывательной функции эпителия в результате отека слизистой оболочки желудка и кишечника, нарушения переваривания белков и всасывания аминокислот в желудочно-кишечном тракте.

Основные причины недостаточного расщепления белков заключаются в количественном уменьшении секреции соляной кислоты и ферментов, снижении активности протеолитических ферментов (пепсина, трипсина, химотрипсина) и связанном с этим недостаточным образованием аминокислот, уменьшении времени их воздействия (ускорение перистальтики). Так, при ослаблении секреции соляной кислоты снижается кислотность желудочного сока, что ведет к уменьшению набухания пищевых белков в желудке и ослаблению превращения пепсиногена в его активную форму — пепсин. В этих условиях часть белковых структур переходит из желудка в двенадцатиперстную кишку в неизмененном состоянии, что затрудняет действие трипсина, химотрипсина и других протеолитических ферментов кишечника. Дефицит ферментов, расщепляющих белки растительного происхождения, ведет к непереносимости злаковых белков (риса, пшеницы и др.) и развитию целиакии.

Недостаточное образование свободных аминокислот из пищевых белков может происходить в случае ограничения поступления в кишечник сока поджелудочной железы (при панкреатите, сдавлении, закупорке протока). Недостаточность функции поджелудочной железы ведет к дефициту трипсина, химотрипсина, карбоангидразы А, Б и других протеаз, воздействующих на длинные полипептидные цепи или расщепляющих короткие олигопептиды, что снижает интенсивность полостного или пристеночного пищеварения.

Недостаточное действие пищеварительных ферментов на белки может возникнуть вследствие ускоренного прохождения пищевых масс по кишечнику при усилении его перистальтики (при энтероколитах) либо уменьшении площади всасывания (при оперативном удалении значительных участков тонкого кишечника). Это ведет к резкому сокращению времени контакта содержимого химуса с апикальной поверхностью энтероцитов, незавершенности процессов энзиматического распада, а также активного и пассивного всасывания.

Причинами нарушения всасывания аминокислот являются повреждение стенки тонкого кишечника (отек слизистой оболочки, воспаление) или неравномерное по времени всасывание отдельных аминокислот. Это ведет к нарушению (дисбалансу) соотношения аминокислот в крови и синтеза белка в целом, поскольку незаменимые аминокислоты должны поступать в организм в определенных количествах и соотношениях. Чаще всего имеет место нехватка метионина, триптофана, лизина и других аминокислот.

Помимо общих проявлений нарушения аминокислотного обмена, могут быть специфические нарушения , связанные с отсутствием конкретной аминокислоты. Так, недостаток лизина (особенно в развивающемся организме) задерживает рост и общее развитие, понижает содержание в крови гемоглобина и эритроцитов. При недостатке в организме триптофана возникает гипохромная анемия. Дефицит аргинина приводит к нарушению сперматогенеза, а гистидина — к развитию экземы, отставанию в росте, угнетению синтеза гемоглобина.

Кроме того, недостаточное переваривание белка в верхних отделах желудочно-кишечного тракта сопровождается усилением перехода продуктов его неполного расщепления в толстый кишечник и ускорением процесса бактериального расщепления аминокислот. В результате увеличивается образование ядовитых ароматических соединений (индола, скатола, фенола, крезола) и развивается общая интоксикация организма этими продуктами гниения.

Замедление поступления аминокислот в органы и ткани.

Всосавшиеся из кишечника аминокислоты поступают непосредственно в кровь и частично в лимфатическую систему, представляя собой запас разнообразных азотистых веществ, которые затем участвуют во всех видах обмена. В норме аминокислоты, всосавшиеся в кровь из кишечника, циркулируют в крови 5 — 10 мин и очень быстро поглощаются печенью и частично другими органами (почками, сердцем, мышцами). Увеличение времени этой циркуляции указывает на нарушение способности тканей и органов (в первую очередь печени) поглощать аминокислоты.

Поскольку ряд аминокислот является исходным материалом при образовании биогенных аминов, задержка их в крови создает условия для накопления в тканях и крови соответствующих протеиногенных аминов и проявления их патогенного действия на различные органы и системы. Повышенное содержание в крови тирозина способствует накоплению тирамина, который участвует в патогенезе злокачественной гипертонии. Длительное повышение содержания гистидина ведет к увеличению концентрации гистамина, что способствует нарушению кровообращения и проницаемости капилляров. Кроме того, повышение содержания аминокислот в крови проявляется увеличением их выведения с мочой и формированием особой формы нарушений обмена — аминоацидурии. Последняя может быть общей, связанной с повышением концентрации в крови нескольких аминокислот, или избирательной — при увеличении содержания в крови какой-либо одной аминокислоты.

Нарушение синтеза белков.

Синтез белковых структур в организме является центральным звеном метаболизма белка. Даже небольшие нарушения специфичности биосинтеза белка могут вести к глубоким патологическим изменениям в организме.

Среди причин, вызывающих нарушения синтеза белка, важное место занимают различные виды алиментарной недостаточности (полное, неполное голодание, отсутствие в пище незаменимых аминокислот, нарушение количественных соотношений между незаменимыми аминокислотами, поступающими в организм). Если, например, в тканевом белке триптофан, лизин, валин содержатся в равных соотношениях (1:1:1), а с пищевым белком эти аминокислоты поступают в соотношении (1:1:0,5), то синтез тканевого белка будет обеспечиваться при этом только наполовину. При отсутствии в клетках хотя бы одной из 20 незаменимых аминокислот прекращается синтез белка в целом.

Нарушение скорости синтеза белков может быть обусловлено расстройством функции соответствующих генетических структур, на которых происходит этот синтез (транскрипция ДНК, трансляция, репликация). Повреждение генетического аппарата может быть как наследственным, так и приобретенным, возникшим под влиянием различных мутагенных факторов (ионизирующего излучения, ультрафиолетового облучения и др.). Нарушение синтеза белка могут вызывать некоторые антибиотики. Так, ошибки в считывании генетического кода могут возникнуть под влиянием стрептомицина, неомицина и некоторых других антибиотиков. Тетрациклины тормозят присоединение новых аминокислот к растущей полипептидной цепи. Митомицин угнетает синтез белка за счет алкилирования ДНК (образование прочных ковалентных связей между ее цепями), препятствуя расщеплению нитей ДНК.

Одной из важных причин, вызывающих нарушение синтеза белков, может явиться нарушение регуляции этого процесса. Интенсивность и направленность белкового обмена регулируют нервная и эндокринная системы, действие которых заключается, вероятно, в их влиянии на различные ферментные системы. Клинический и экспериментальный опыт показывают, что отключение органов и тканей от ЦНС приводит к местному нарушению процессов обмена в денервированных тканях, а повреждение ЦНС вызывает расстройства белкового обмена. Удаление коры головного мозга у животных ведет к снижению синтеза белка.

Соматотропный гормон гипофиза, половые гормоны и инсулин оказывают стимулирующее воздействие на синтез белка. Наконец, причиной патологии синтеза белка может стать изменение активности ферментных систем клеток, участвующих в биосинтезе белка. В крайне выраженных случаях речь идет о блокировке метаболизма, представляющей собой вид молекулярных расстройств, составляющих основу некоторых наследственных заболеваний.

Результатом действия всех перечисленных факторов является обрыв или снижение скорости синтеза как отдельных белков, так и белка в целом.

Выделяют качественные и количественные нарушения биосинтеза белков. О том. какое значение могут иметь качественные изменения биосинтеза белков в патогенезе различных заболеваний, можно судить на примере некоторых видов анемий при появлении патологических гемоглобинов. Замена только одного аминокислотного остатка (глутамина) в молекуле гемоглобина на валин приводит к тяжелому заболеванию — серповидноклеточной анемии.

Особый интерес представляют количественные изменения в биосинтезе белков органов и крови, приводящие к сдвигу соотношений отдельных фракций белков в сыворотке крови — диспротеинемии. Выделяют две формы диспротеинемий: гиперпротеинемия (увеличение содержания всех или отдельных видов белков) и гипопротеинемия (уменьшение содержания всех или отдельных белков). Так, ряд заболеваний печени (цирроз, гепатит), почек (нефрит, нефроз) сопровождаются выраженным уменьшением содержания альбуминов. Ряд инфекционных заболеваний, сопровождающихся обширными воспалительными процессами, ведет к увеличению содержания γ-глобулинов.

Развитие диспротеинемии сопровождается, как правило, серьезными сдвигами в гомеостазе организма (нарушением онкотического давления, водного обмена). Значительное уменьшение синтеза белков, особенно альбуминов и γ-глобулинов, ведет к резкому снижению сопротивляемости организма к инфекции, снижению иммунологической устойчивости. Значение гипопротеинемии в форме гипоальбуминемии определяется еще и тем, что альбумин образует более или менее прочные комплексы с различными веществами, обеспечивая их транспорт между различными органами и перенос через клеточные мембраны при участии специфических рецепторов. Известно, что соли железа и меди (чрезвычайно токсичные для организма) при pH сыворотки крови трудно растворимы и транспорт их возможен только в виде комплексов со специфическими белками сыворотки (трансферрином и церулоплазмином), что предотвращает интоксикацию этими солями. Около половины кальция удерживается в крови в форме, связанной с альбуминами сыворотки. При этом в крови устанавливается определенное динамическое равновесие между связанной формой кальция и его ионизированными соединениями.

При всех заболеваниях, сопровождающихся снижением содержания альбуминов (заболевания почек) ослабляется и способность регулировать концентрацию ионизированного кальция в крови. Кроме того, альбумины являются носителями некоторых компонентов углеводного обмена (гликопротеиды) и основными переносчиками свободных (неэстерифицированных) жирных кислот, ряда гормонов.

При поражении печени и почек, некоторых острых и хронических воспалительных процессах (ревматизме, инфекционном миокардите, пневмонии) в организме начинают синтезироваться особые белки с измененными свойствами или несвойственные норме. Классическим примером болезней, вызванных наличием патологических белков, являются болезни, связанные с присутствием патологического гемоглобина (гемоглобинозы), нарушения свертывания крови при появлении патологических фибриногенов. К необычным белкам крови относятся криоглобулины, способные выпадать в осадок при температуре ниже 37 °С, что ведет к тромбообразованию. Появление их сопровождает нефроз, цирроз печени и другие заболевания.

Патология промежуточного белкового обмена (нарушение обмена аминокислот).

Основные пути промежуточного обмена белка — это реакции переаминирования, дезаминирования, амидирования, декарбоксилирования, переметилирования, пересульфирования.

Центральное место в промежуточном обмене белков занимает реакция переаминирования, как основной источник образования новых аминокислот.

Нарушение переаминирования может возникнуть в результате недостаточности в организме витамина В6. Это объясняется тем, что фосфорилированная форма витамина В6 — фосфопиридоксаль — является активной группой трансаминаз — специфических ферментов переаминирования между амино- и кетокислотами. Беременность, длительный прием сульфаниламидов тормозят синтез витамина В6 и могут послужить причиной нарушения обмена аминокислот.

Патологическое усиление реакции переаминирования возможно в условиях повреждения печени и инсулиновой недостаточности, когда значительно увеличивается содержание свободных аминокислот. Наконец, снижение активности переаминирования может произойти в результате угнетения активности трансаминаз из-за нарушения синтеза этих ферментов (при белковом голодании) либо нарушения регуляции их активности со стороны некоторых гормонов. Так, тирозин (незаменимая аминокислота), поступающий с белками пищи и образующийся из фенилаланина, частично окисляется в печени до фумаровой и ацетоуксусной кислот. Однако это окисление тирозина совершается только после его переампнирования с α-кетоглутаровой кислотой. При белковом истощении переаминирование тирозина заметно ослаблено, вследствие этого нарушено его окисление, что приводит к увеличению содержания тирозина в крови. Накопление тирозина в крови и выделение его с мочой могут быть связаны и с наследственно обусловленным дефектом тирозинаминотрансферазы. Клиническое состояние, развивающееся в результате этих нарушений, известно под названием «тирозиноз». Для болезни характерны цирроз печени, рахитоподобные изменения костей, геморрагии, поражения канальцев почек.

Процессы переаминирования аминокислот тесно связаны с процессами окислительного дезаминирования . в ходе которого происходит ферментативное отщепление аммиака от аминокислот. Дезаминирование определяет образование конечных продуктов белкового обмена и вступление аминокислот в энергетический обмен. Ослабление дезаминирования может возникнуть вследствие нарушения окислительных процессов в тканях (гипоксии, гиповитаминозов С, РР, В2). Однако наиболее резкое нарушение дезаминирования наступает при понижении активности аминооксидаз либо вследствие ослабления их синтеза (диффузное поражение печени, белковая недостаточность), либо в результате относительной недостаточности их активности (увеличение содержания в крови свободных аминокислот). Вследствие нарушения окислительного дезаминирования аминокислот происходит ослабление мочевинообразования, повышение концентрации аминокислот и увеличение выведения их с мочой (аминоацидурия).

Промежуточный обмен ряда аминокислот совершается не только в форме переаминирования и окислительного дезаминирования, но и путем их декарбоксилирования (потеря СO2 из карбоксильной группы) с образованием соответствующих аминов, получивших название «биогенные амины». Так, при декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, тирозина — тирамин, 5-гидрокситриптофана — серотонин и т.д. Все эти амины биологически активны и оказывают выраженное фармакологическое действие на сосуды. Если в норме они образуются в малых количествах и довольно быстро разрушаются, то при нарушении декарбоксилирования складываются условия для накопления в тканях и крови соответствующих аминов и проявления их токсического действия. Причинами нарушения процесса декарбоксилирования могут служить усиление активности декарбоксилаз, торможение активности аминооксидаз и нарушение связывания аминов белками.

Изменение скорости распада белка.

Белки организма постоянно находятся в динамическом состоянии: в процессе непрерывного распада и биосинтеза. Нарушение условий, необходимых для реализации этого подвижного равновесия, также может привести к развитию обшей белковой недостаточности.

Обычно полупериод существования разных белков колеблется в пределах от нескольких часов до многих суток. Так, биологическое время уменьшения наполовину альбумина человеческой сыворотки составляет около 15 сут. Величина этого периода в значительной степени зависит от количества белков в пище: при уменьшении со держания белков он увеличивается, а при увеличении — уменьшается.

Значительное увеличение скорости распада белков тканей и крови наблюдается при повышении температуры организма, обширных воспалительных процессах, тяжелых травмах, гипоксии, злокачественных опухолях, что связано либо с действием бактериальных токсинов (в случае инфицирования), либо со значительным увеличением активности протеолитических ферментов крови (при гипоксии), либо токсическим действием продуктов распада тканей (при травмах). В большинстве случаев ускорение распада белков сопровождается развитием в организме отрицательного азотистого баланса в связи с преобладанием процессов распада белков над их биосинтезом.

Патология конечного этапа белкового обмена.

Основными конечными продуктами белкового обмена являются аммиак и мочевина. Патология конечного этапа белкового обмена может проявляться нарушением образования конечных продуктов либо нарушением их выведения.

Рис. 9.3. Схема нарушения синтеза мочевины

Связывание аммиака в тканях организма имеет большое физиологическое значение, так как аммиак обладает токсическим эффектом прежде всего в отношении центральной нервной системы, вызывая ее резкое возбуждение. В крови здорового человека его концентрация не превышает 517 мкмоль/л. Связывание и обезвреживание аммиака осуществляется при помощи двух механизмов: в печени путем образования мочевины , а в других тканях — путем присоединения аммиака к глутаминовой кислоте (посредством аминирования) с образованием глутамина .

Основным механизмом связывания аммиака является процесс образования мочевины в цитруллин-аргининорнитиновом цикле (рис. 9.3).

Нарушения образования мочевины могут наступить в результате снижения активности ферментных систем, участвующих в этом процессе (при гепатитах, циррозе печени), обшей белковой недостаточности. При нарушении мочевинообразования в крови и тканях накапливается аммиак и увеличивается концентрация свободных аминокислот, что сопровождается развитием гиперазотемии . При тяжелых формах гепатитов и цирроза печени, когда резко нарушена ее мочевинообразовательная функция, развивается выраженная аммиачная интоксикация (нарушение функции центральной нервной системы с развитием комы).

В основе нарушения образования мочевины могут лежать наследственные дефекты активности ферментов. Так, увеличение концентрации аммиака (аммониемия) в крови может быть связано с блокированием карбамил-фосфатсинтетазы и орнитинкарбомо-илтрансферазы. катализирующих связывание аммиака и образование орнитина. При наследственном дефекте аргининсукцинатсинтетазы в крови резко увеличивается концентрация цитруллина, в результате с мочой экскретируется цитруллин (до 15 г в сутки), т.е. развивается цитруллинурия .

В других органах и тканях (мышцы, нервная ткань) аммиак связывается в реакции амидирования с присоединением к карбоксильной группе свободных дикарбоновых аминокислот. Главным субстратом служит глутаминовая кислота. Нарушение процесса амидирования может происходить при снижении активности ферментных систем, обеспечивающих реакцию (глутаминаза), или в результате интенсивного образования аммиака в количествах, превосходящих возможности его связывания.

Другим конечным продуктом белкового обмена, образующимся при окислении креатина (азотистое вещество мышц), является креатинин . Нормальное суточное содержание креатинина в моче составляет около 1—2 г.

Креатинурия — повышение уровня креатинина в моче — наблюдается у беременных женщин и у детей в период интенсивного роста.

При голодании, авитаминозе Е, лихорадочных инфекционных заболеваниях, тиреотоксикозе и других заболеваниях, при которых наблюдаются нарушения обмена в мышцах, креатинурия свидетельствует о нарушении креатинового обмена.

Другая общая форма нарушения конечного этапа белкового обмена возникает при нарушении выведения конечных продуктов белкового обмена при патологии почек. При нефритах происходит задержка мочевины и других азотистых продуктов в крови, остаточный азот увеличивается и развивается гиперазотемия . Крайней степенью нарушения экскреции азотистых метаболитов является уремия .

При одновременном поражении печени и почек возникает нарушение образования и выделения конечных продуктов белкового обмена.

Наряду с общими нарушениями белкового обмена при белковой недостаточности могут возникать и специфические нарушения в обмене отдельных аминокислот. Например, при белковой недостаточности резко ослабляется функция ферментов, участвующих в окислении гистидина, а функция гистидиндекарбоксилазы, в результате действия которой из гистидина образуется гистамин, не только не страдает, но, наоборот, усиливается. Это влечет за собой значительное увеличение образования и накопления в организме гистамина. Состояние характеризуется поражением кожи, нарушением сердечной деятельности и функции желудочно-кишечного тракта.

Особое значение для медицинской практики имеют наследственные аминоацидопатии , число которых на сегодня составляет около 60 различных нозологических форм. По типу наследования почти все они относятся к аутосомно-рецессивным. Патогенез обусловлен недостаточностью того или иного фермента, осуществляющего катаболизм и анаболизм аминокислот. Общим биохимическим признаком аминоаиидопатий служит ацидоз тканей и аминоацидурия. Наиболее частыми наследственными дефектами обмена являются четыре вида энзимопатии, которые связаны между собой общим путем метаболизма аминокислот: фенилкетонурия, тирозинемия, альбинизм, алкаптонурия.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Источник статьи: http://auno.kz/patofiziologiya-tom-2/186-narusheniya-belkovogo-obmena.html

Рейтинг
( Пока оценок нет )
С болезнью на ТЫ